Чи є Nattokinase - протеолітичний фермент?

Порошок Nattokinase, потужний фермент, отриманий від традиційного японського харчового нату, привернув значну увагу як у науковій спільноті, так і в галузі охорони здоров'я. Цей фермент, відомий своїми потенційними перевагами для здоров'я, особливо в серцево -судинному здоров’ї, був предметом численних досліджень. Але що саме таке Наттокіназа, і це справді протеолітичний фермент? Давайте заглибимось у захоплюючий світ цієї унікальної речовини та вивчимо її класифікацію, механізм дії та специфічність.

Наттокіназа справді класифікується як протеолітичний фермент, також відомий як протеаза або пептидаза. Протеолітичні ферменти - це клас ферментів, які розщеплюють білки на менші пептиди або окремі амінокислоти. Цей процес, який називається протеоліз, має вирішальне значення для різних біологічних функцій у живих організмах, включаючи травлення, клітинну сигналізацію та згортання крові.

 

Зокрема, Nattokinase належить до сімейства серинової протеази, великої групи протеолітичних ферментів, які використовують сериновий залишок на своєму активному місці для каталізу. Ця класифікація заснована на його амінокислотній послідовності та структурній подібності з іншими відомими сериновими протеазами, такими як субтилізин. Фермент виробляється Bacillus subtilis var. Natto під час процесу бродіння сої для створення Natto. Варто зазначити, що хоча наттокіназа природно присутня в Natto, вона також може бути ізольована та очищена для використання як дієтична добавка, часто у виглядіпорошок Nattokinase.

 

Розуміння його класифікації як протеолітичного ферменту має вирішальне значення для розуміння його потенційних переваг та застосувань для здоров'я. Його здатність розщеплювати білки, особливо ті, хто бере участь у згортанні крові, є основою його нібито серцево -судинних переваг.

Каталітичний механізм наттокінази, як і інші серинові протеази, передбачає каталітичну тріаду в її активному місці. Ця тріада складається з трьох незамінних залишків амінокислот: серин (SER), гістидину (його) та аспарагінової кислоти (ASP). Уфермент наттокінази, ці залишки ідентифікуються як Ser221, His64 та ASP32. Каталітичний процес починається, коли субстрат (білок або пептид) потрапляє в активну ділянку наттокінази. Залишок серину, активований гістидином, діє як нуклеофіл, атакуючи карбонільний вуглець пептидної зв'язку в субстраті. Це утворює тетраедральний проміжний продукт, який стабілізується отвором оксиюну, утвореною основою ферменту.

Згодом пептидну зв’язок розщеплюють, вивільняючи N-кінцеву частину субстрату. С-кінцева частина залишається ковалентно прикріпленою до ферменту, утворюючи проміжний продукт ацил-інзим. На завершальному етапі вода гідролізує цей проміжний продукт, вивільняючи С-кінцеву частину та регенеруючи вільний фермент. Цей механізм дозволяє Nattokinase ефективно руйнувати різні білки, включаючи фібрин, ключовий білок, що бере участь у утворенні згустку крові. Вважається, що здатність ферменту деградувати фібрин є основною причиною його потенційних серцево -судинних переваг.

Важливо зазначити, що на каталітичну ефективність ферменту наттокінази може впливати різні фактори, включаючи рН, температуру та наявність певних іонів. Ці фактори мають вирішальне значення у виробництві та застосуванні порошку наттокінази та інших продуктів на основі наттокінази.

Хоча наттокіназа - це протеолітичний фермент, здатний руйнувати різні білки, він демонструє помітну специфічність для певних субстратів. Ця специфічність є ключовим фактором його потенційних терапевтичних застосувань, особливо для серцево -судинного здоров'я.

Найвідоміший і вивчений субстратфермент наттокінази- це фібрин, білок, який відіграє вирішальну роль у утворенні згустку крові. Наттокіназа продемонструвала сильну здатність руйнувати фібрин, властивість, що призвело до його дослідження як потенційної природної альтернативи фармацевтичним тромболітичним агентам.

Окрім фібрину, Nattokinase показала активність проти інших білків, що беруть участь у згортанні та кровообігу. Наприклад, він може погіршити інгібітор активатора плазміногену -1 (PAI -1), білок, який інгібує природні механізми дислокації організму. Розбиваючи PAI -1, він може опосередковано посилити фібринолітичну (згустку) активність.

Цікаво, що Nattokinase також виявляє певну активність проти інших білків, які безпосередньо не пов'язані з згортанням крові. Наприклад, було показано, що деградує амілоїдні фібрили, білкові агрегати, пов'язані з нейродегенеративними захворюваннями, такими як Альцгеймер. Це призвело до спекуляцій щодо потенційного застосування порошку наттокінази поза серцево -судинним здоров’ям.

Однак важливо зазначити, що, хоча фермент Nattokinase демонструє перспективну активність проти цих субстратів у лабораторних дослідженнях, потрібно більше досліджень, щоб повністю зрозуміти його вплив в організмі людини. Біодоступність та активність перорально введеної наттокінази, наприклад, у вигляді добавок порошку наттокінази, є областю постійних досліджень.

Розблокуйте силу природи з премією Ле-Нутрапорошок Nattokinase! Маючи понад 10-річний досвід роботи в галузі природних інгредієнтів, ми прагнемо забезпечити продукцію найвищої якості. Наш фермент Nattokinase доступний у різних специфікаціях для задоволення ваших різноманітних потреб - 5000 Fu, 10000FU, 20000FU, 30000FU та 40000FU. Вся наша продукція - це харчовий ступінь, забезпечуючи безпеку та надійність. Незалежно від того, що ви виробник, який шукає високоякісну сировину, або споживач, який шукає природних рішень для здоров'я, Le-Nutra-ваш довірений партнер. Не пропустіть можливість покращити свою продукцію або покращити здоров'я. Зверніться до нас зараз уinfo@lenutra.comІ давайте разом розпочнемо подорожей природного оздоровлення!

Список літератури:

1. Rawlings, ND, Barrett, AJ, & Bateman, A. (2010). Меропс: база даних пептидази. Дослідження нуклеїнових кислот, 38 (suppl _1), d 227- d233.
2. Fujita, M., Nomura, K., Hong, K., Ito, Y., Asada, A., & Nishimuro, S. (1993). Очищення та характеристика сильного фібринолітичного ферменту (Nattokinase) в рослинному сирному натто, популярній їжі з ферментованою соєю в Японії. Біохімічні та біофізичні дослідницькі комунікації, 197 (3), 1340-1347.
3. Sumi, H., Hamada, H., Tsushima, H., Mihara, H., & Muraki, H. (1987). Новий фібринолітичний фермент (наттокіназа) в овочевому сирному натто; Типова та популярна соєва їжа в японській дієті. Experientia, 43 (10), 1110-1111.
4. Yanagisawa, Y., Chatake, T., Chiba-Kamoshida, K., Naito, S., Ohsugi, T., Sumi, H., & Yasuda, I. (2010). Очищення, кристалізація та попередній рентгенівський дифракційний експеримент Nattokinase з Bacillus subtilis Natto. Розділ Acta Crystallographica F: Структурна біологія та кристалізація комунікацій, 66 (12), 1670-1673.
5. Hedstrom, L. (2002). Механізм і специфічність серинової протеази. Хімічні огляди, 102 (12), 4501-4524.
6. Polgár, L. (2005). Каталітична тріада серинової пептидаз. Клітинні та молекулярні наук про життя CMLS, 62 (19-20), 2161-2172.